蛋白質的分離純化在生物化學研究應用中使用廣泛，要利用不同蛋白間內在的相似性與差異，利用各種蛋白間的相似性來除去非蛋白物質的污染，而利用各蛋白質的差異將目的蛋白從其他蛋白中純化出來。

根據蛋白質溶解度不同，蛋白質的分離純化可分為鹽析法和等電點沉淀法。鹽析一般是指溶液中加入無機鹽類而使溶解的物質析出的過程。如：向某些蛋白質溶液中加入某些無機鹽溶液后，可以降低蛋白質的溶解度，使蛋白質凝聚而從溶液中析出。這是一種物理變化，可復原。

等電點沉淀法是利用蛋白質在等電點時溶解度最/低而各種蛋白質又具有不同等電點的特點進行分離提取的方法。在等電點時，蛋白質分子以兩性離子形式存在，其分子凈電荷為零(即正負電荷相等)，此時蛋白質分子顆粒在溶液中因沒有相同電荷的相互排斥，分子相互之間的作用力減弱，其顆粒極易碰撞、凝聚而產生沉淀，所以蛋白質在等電點時，其溶解度最小，最易形成沉淀物。等電點時的許多物理性質如黏度、膨脹性、滲透壓等都變小，從而有利于懸浮液的過濾。

需要注意的是，不同的蛋白質，具有不同的等電點。在生產過程中應根據分離要求，除去目的產物之外的雜蛋白；若目的產物也是蛋白質，且等電點較高時，可先除去低于等電點的雜蛋白。同一種蛋白質在不同條件下，等電點不同。